Structural plasticity among glutathione transferase Phi members: natural combination of catalytic residues confers dual biochemical activities.

Structural plasticity among glutathione transferase Phi members: natural combination of catalytic residues confers dual biochemical activities.

Source :

• The FEBS journal [ 1742-4658 ] ; 2017.

Descripteurs français

• KwdFr :
  • Alignement de séquences (MeSH), Biocatalyse (MeSH), Conformation des protéines (MeSH), Cystéine (composition chimique), Dimérisation (MeSH), Domaine catalytique (MeSH), Glutathion (composition chimique), Glutathion (métabolisme), Glutathione S-transferase pi (composition chimique), Glutathione S-transferase pi (génétique), Glutathione S-transferase pi (métabolisme), Isoenzymes (composition chimique), Isoenzymes (génétique), Isoenzymes (métabolisme), Modèles moléculaires (MeSH), Motifs d'acides aminés (MeSH), Mutagenèse dirigée (MeSH), Mutation (MeSH), Phylogenèse (MeSH), Populus (enzymologie), Protéines recombinantes (composition chimique), Protéines recombinantes (métabolisme), Protéines végétales (composition chimique), Protéines végétales (génétique), Protéines végétales (métabolisme), Stabilité enzymatique (MeSH), Structure en brin bêta (MeSH), Structure en hélice alpha (MeSH), Substitution d'acide aminé (MeSH), Séquence d'acides aminés (MeSH).
• MESH :
  • composition chimique : Cystéine, Glutathion, Glutathione S-transferase pi, Isoenzymes, Protéines recombinantes, Protéines végétales.
  • enzymologie : Populus.
  • génétique : Glutathione S-transferase pi, Isoenzymes, Protéines végétales.
  • métabolisme : Glutathion, Glutathione S-transferase pi, Isoenzymes, Protéines recombinantes, Protéines végétales.
  • Alignement de séquences, Biocatalyse, Conformation des protéines, Dimérisation, Domaine catalytique, Modèles moléculaires, Motifs d'acides aminés, Mutagenèse dirigée, Mutation, Phylogenèse, Stabilité enzymatique, Structure en brin bêta, Structure en hélice alpha, Substitution d'acide aminé, Séquence d'acides aminés.

English descriptors

• KwdEn :
  • Amino Acid Motifs (MeSH), Amino Acid Sequence (MeSH), Amino Acid Substitution (MeSH), Biocatalysis (MeSH), Catalytic Domain (MeSH), Cysteine (chemistry), Dimerization (MeSH), Enzyme Stability (MeSH), Glutathione (chemistry), Glutathione (metabolism), Glutathione S-Transferase pi (chemistry), Glutathione S-Transferase pi (genetics), Glutathione S-Transferase pi (metabolism), Isoenzymes (chemistry), Isoenzymes (genetics), Isoenzymes (metabolism), Models, Molecular (MeSH), Mutagenesis, Site-Directed (MeSH), Mutation (MeSH), Phylogeny (MeSH), Plant Proteins (chemistry), Plant Proteins (genetics), Plant Proteins (metabolism), Populus (enzymology), Protein Conformation (MeSH), Protein Conformation, alpha-Helical (MeSH), Protein Conformation, beta-Strand (MeSH), Recombinant Proteins (chemistry), Recombinant Proteins (metabolism), Sequence Alignment (MeSH).
• MESH :
  • chemical , chemistry : Cysteine, Glutathione, Glutathione S-Transferase pi, Isoenzymes, Plant Proteins, Recombinant Proteins.
  • chemical , genetics : Glutathione S-Transferase pi, Isoenzymes, Plant Proteins.
  • chemical , metabolism : Glutathione, Glutathione S-Transferase pi, Isoenzymes, Plant Proteins, Recombinant Proteins.
  • enzymology : Populus.
  • Amino Acid Motifs, Amino Acid Sequence, Amino Acid Substitution, Biocatalysis, Catalytic Domain, Dimerization, Enzyme Stability, Models, Molecular, Mutagenesis, Site-Directed, Mutation, Phylogeny, Protein Conformation, Protein Conformation, alpha-Helical, Protein Conformation, beta-Strand, Sequence Alignment.

Abstract

Affiliations:

• France
• Grand Est, Lorraine (région)
• Nancy, Vandœuvre-lès-Nancy

Links toward previous steps (curation, corpus...)

• to stream Main, to step Corpus: 001283
• to stream Main, to step Curation: 001283

Le document en format XML

Pour manipuler ce document sous Unix (Dilib)

EXPLOR_STEP=$WICRI_ROOT/Bois/explor/PoplarV1/Data/Main/Exploration

HfdSelect -h $EXPLOR_STEP/biblio.hfd -nk 001187 | SxmlIndent | more

Ou

HfdSelect -h $EXPLOR_AREA/Data/Main/Exploration/biblio.hfd -nk 001187 | SxmlIndent | more

Pour mettre un lien sur cette page dans le réseau Wicri

{{Explor lien
   |wiki=    Bois
   |area=    PoplarV1
   |flux=    Main
   |étape=   Exploration
   |type=    RBID
   |clé=     pubmed:28622459
   |texte=   Structural plasticity among glutathione transferase Phi members: natural combination of catalytic residues confers dual biochemical activities.
}}

Pour générer des pages wiki

HfdIndexSelect -h $EXPLOR_AREA/Data/Main/Exploration/RBID.i   -Sk "pubmed:28622459" \
       | HfdSelect -Kh $EXPLOR_AREA/Data/Main/Exploration/biblio.hfd   \
       | NlmPubMed2Wicri -a PoplarV1 

This area was generated with Dilib version V0.6.37. Data generation: Wed Nov 18 12:07:19 2020. Site generation: Wed Nov 18 12:16:31 2020